LL-37 (5mg)

Was ist LL-37?

LL-37 ist ein aus 37 Aminosäuren bestehendes menschliches Cathelicidin-Peptid, das aus dem C-terminalen Bereich des hCAP18-Vorläufers stammt, welcher vom CAMP-Gen kodiert wird. Als einziges bekanntes menschliches Cathelicidin ist LL-37 zu einem wichtigen Forschungsgegenstand in der angeborenen Immunität, der Biologie antimikrobieller Peptide, Membraninteraktionen und der Zellsignalisierung geworden. Seine kationische und amphipathische Struktur macht es zudem nützlich für die Untersuchung von Peptid-Membran-Wechselwirkungen und Wirtsabwehrmechanismen.

Kaufen Sie LL-37 von PeptaGen Labs Europe als lyophilisierte Forschungsverbindung von hoher Reinheit, die der reifen 37-Reste-Sequenz von LL-37 mit freien Enden entspricht, nicht dem längeren hCAP18-Vorläufer oder kürzeren LL-37-Fragmenten. PeptaGen Labs hält strenge Reinheits- und Qualitätsstandards ein; unabhängige analytische Tests durch Dritte werden von führenden Laboren wie Janoshik durchgeführt, und für jede Produktcharge wird ein Analysenzertifikat bereitgestellt.

Das Produkt wird ausschließlich für Forschungs- und Entwicklungszwecke geliefert und ist nicht für die Anwendung am Menschen oder am Tier bestimmt.

Was ist enthalten?

LL-37 wird als lyophilisiertes Pulver in einem versiegelten Glasfläschchen geliefert, das üblicherweise weiß bis fast weiß erscheint.

Für jede neue Charge wird eine analytische Prüfung durch unabhängige Labore wie Janoshik durchgeführt, und zur Verifizierung wird ein Analysenzertifikat (CoA) bereitgestellt. Je nach Labor und geprüftem Produkt kann das CoA analytische Ergebnisse enthalten, wie zum Beispiel:

• Identitätsprüfung: Bestätigt, dass das Material dem reifen 37-Aminosäuren-Peptid LL-37 entspricht.
• HPLC-Reinheit: Misst den Anteil der LL-37-Hauptkomponente im Verhältnis zu nachweisbaren chromatographischen Verunreinigungen.
• Massenspektrometrie (MS): Liefert Daten zur Molekularmasse zur Unterstützung der Peptididentität und -charakterisierung.
• Peptidgehalt: Hilft, die Menge an LL-37 im getesteten Material zu bestimmen.
• Verwandte Peptidverunreinigungen: Wo gemeldet, werden verkürzte Sequenzen, Deletionsprodukte oder andere synthesebedingte Peptidvarianten identifiziert oder quantifiziert.
• Endotoxin-Test: Wo durchgeführt, wird der Gehalt an bakteriellen Endotoxinen in der Testprobe bewertet.
• Sterilitätsprüfung: Wo zutreffend, wird das Material auf nachweisbare mikrobielle Kontamination geprüft.
• Restlösungsmittel oder andere prozessbedingte Verunreinigungen: Wo zutreffend, hilft dies bei der Bewertung von Kontaminanten im Zusammenhang mit der Peptidsynthese und -reinigung.

Das chargenspezifische CoA sollte als maßgebliche Quelle für die analytischen Ergebnisse und Spezifikationen der gelieferten LL-37-Charge verwendet werden.

Testparameter können je nach Labor und geprüftem Produkt variieren. Insbesondere bei LL-37 sollten Forscher das reife 37-Reste-Peptid von seinem Vorläuferprotein hCAP18 sowie von kürzeren, von LL-37 abgeleiteten Fragmenten unterscheiden. LL-37 ist das reife C-terminale Peptid, das durch proteolytische Prozessierung aus hCAP18 entsteht.

Bitte beachten Sie, dass die Rekonstitutionslösung nicht im Lieferumfang enthalten ist. Falls für Ihre Laborarbeit erforderlich, kaufen Sie BAC Water aus unserem Katalog, um es Ihrer Bestellung separat hinzuzufügen.

Technische Spezifikationen

Hinweis: Die oben genannte Sequenz und die molekularen Eigenschaften beziehen sich speziell auf das reife LL-37-Peptid und nicht auf den vollständigen hCAP18-Vorläufer oder kürzere, von LL-37 abgeleitete Fragmente. Da die genaue für ein geliefertes Forschungsmaterial angegebene Molekularmasse je nach Endgruppen leicht variieren kann, prüfen Sie das mitgelieferte CoA, um die molekulare Form des gelieferten Materials zu bestätigen.

LL-37 im Überblick und Wirkmechanismus

LL-37 ist das reife C-terminale Peptid, das aus dem menschlichen Cathelicidin-Vorläufer hCAP18 gebildet wird. Cathelicidine sind eine Familie antimikrobieller Peptide, die als größere Vorläuferproteine produziert und prozessiert werden, um ihre reifen, biologisch aktiven Peptidformen freizusetzen. Beim Menschen kodiert das CAMP-Gen den Cathelicidin-Vorläufer hCAP18, der prozessiert wird, um LL-37 zu erzeugen – das einzige bekannte menschliche Cathelicidin. [1]

Somit ist LL-37 ein 37 Reste langes, positiv geladenes und amphipathisches Peptid. In Verbindung mit biologischen Membranen nimmt es vorwiegend eine alpha-helikale Struktur an, eine Eigenschaft, die zu seinen Wechselwirkungen mit Lipidmembranen beiträgt. Diese strukturellen und physikochemischen Eigenschaften sind zentral für die Erforschung der Wechselwirkungen von LL-37 mit mikrobiellen Membranen sowie seiner Wirkungen auf Wirtszellen und zelluläre Signalwege.

LL-37 und mikrobielle Membranen

Die antimikrobielle Aktivität von LL-37 wird stark durch seine kationische Ladung und amphipathische Struktur beeinflusst. Viele bakterielle Membranen enthalten negativ geladene Lipide und andere anionische Oberflächenkomponenten, die das positiv geladene Peptid anziehen. [2]

Nach Bindung an die mikrobielle Oberfläche kann LL-37 sich mit der Lipidmembran verbinden und diese stören. Experimentelle Modelle haben mehrere mögliche Mechanismen der Membranstörung beschrieben, darunter flächige Bedeckung („Carpet-Modell“), Membranverdünnung, Porenbildung und Lipid-Umlagerung. Der genaue Mechanismus kann je nach Membranzusammensetzung und experimentellen Bedingungen variieren.

Membraninteraktion und Peptidstruktur

LL-37 kann je nach Umgebung in unterschiedlichen Strukturzuständen vorliegen. In Lösung kann das Peptid relativ ungeordnete Konformationen annehmen, während die Interaktion mit Membranen die Bildung einer alpha-helikalen Struktur fördert.

LL-37 kann unter bestimmten Bedingungen auch oligomerisieren. Diese strukturellen Übergänge sind ein wichtiges Forschungsgebiet, da Peptidkonzentration, Lipidzusammensetzung, ionische Bedingungen und Membraneigenschaften alle beeinflussen können, wie LL-37 mit seinem Ziel interagiert. [3]

Immunmodulatorische Signalübertragung

Die Aktivität von LL-37 geht über direkte antimikrobielle Effekte hinaus. Forschungen haben das Peptid mit der Modulation angeborener und adaptiver Immunantworten in Verbindung gebracht, einschließlich Chemotaxis und Regulation der entzündlichen Signalübertragung. [2]

Mehrere Zelloberflächenrezeptoren und intrazelluläre Signalsysteme wurden mit LL-37-Antworten in Verbindung gebracht, darunter FPR2/ALX, P2X7 und EGFR-bezogene Signalwege. LL-37 verhält sich jedoch nicht wie ein konventioneller Ligand für einen einzelnen Rezeptor. Hinweise deuten darauf hin, dass Membraninteraktionen, Rezeptor-Transaktivierung und Veränderungen der Membranorganisation alle zu seinen zellulären Wirkungen beitragen können.

LL-37 und Entzündungsforschung

LL-37 kann die Produktion und Aktivität von Entzündungsmediatoren beeinflussen, wobei experimentelle Studien sowohl pro-entzündliche als auch entzündungsmodulierende Effekte berichten. Richtung und Ausmaß dieser Reaktionen hängen vom Zelltyp, der Konzentration, dem umgebenden molekularen Milieu und den experimentellen Bedingungen ab. [4]

Diese Kontextabhängigkeit ist eine wichtige Überlegung bei der Interpretation der LL-37-Forschung, insbesondere beim Vergleich von Ergebnissen aus verschiedenen experimentellen Modellen.

LL-37 und Gewebebiologie

Die Forschung hat LL-37 auch im Zusammenhang mit Zellmigration, Angiogenese, epithelialen Reaktionen und Gewebereparatur untersucht. Es wird angenommen, dass diese Effekte Wechselwirkungen zwischen dem Peptid, Zellmembranen und mehreren Signalwegen beinhalten, statt eines einzelnen definierten molekularen Ziels. [5]

Insgesamt wird LL-37 am besten als multifunktionales Wirtsabwehrpeptid verstanden, dessen biologische Aktivität aus einer Kombination von Membraninteraktionen und kontextabhängigen Effekten auf zelluläre Signalübertragung und Immunantworten entsteht.

Forschungsanwendungen und wissenschaftlicher Hintergrund

LL-37 wurde umfassend als menschliches Wirtsabwehrpeptid erforscht, wobei die Forschung die Biologie antimikrobieller Peptide, angeborene Immunität, Membranbiophysik, Entzündung und Gewebereparatur umfasst. Sein breites Forschungsprofil spiegelt die Fähigkeit des Peptids wider, sowohl mit mikrobiellen Membranen als auch mit Säugetierzellen zu interagieren.

Erforschung antimikrobieller Peptide

Einer der Hauptbereiche der LL-37-Forschung ist seine Aktivität gegen Mikroorganismen. Studien haben Wechselwirkungen mit grampositiven und gramnegativen Bakterien sowie mit Pilzen und Viren untersucht.

Forschungen deuten darauf hin, dass LL-37 durch elektrostatische und hydrophobe Wechselwirkungen mit mikrobiellen Membranen assoziieren kann, wobei die Membranzusammensetzung die resultierende Reaktion beeinflusst. Studien haben LL-37 auch im Zusammenhang mit bakteriellen Biofilmen und antimikrobieller Resistenz untersucht. [2]

Erforschung der angeborenen Immunität

LL-37 ist ein wichtiger Bestandteil der menschlichen angeborenen Immunabwehr. Es wird von Epithelzellen und Immunzellen produziert und kann an Wirtsantworten auf mikrobielle Exposition beteiligt sein. [4]

Die Forschung hat untersucht, wie LL-37 mit Immunzellen, Chemokinen und Entzündungsmediatoren interagiert. Diese Studien haben gezeigt, dass LL-37 mehr ist als ein membranaktives antimikrobielles Peptid, da seine biologischen Wirkungen sich auch auf die Regulation der Immunsignalisierung erstrecken.

Immunmodulation und entzündliche Signalübertragung

LL-37 wurde auf seine Fähigkeit hin untersucht, entzündliche Reaktionen zu beeinflussen, einschließlich der Produktion von Zytokinen und Chemokinen sowie der Migration von Immunzellen. Wichtig ist, dass seine Wirkungen kontextabhängig sein können: Experimentelle Studien haben je nach Zelltyp und umgebendem biologischem Milieu sowohl pro-entzündliche als auch entzündungsbegrenzende Aktivitäten berichtet. [6]

Dies macht LL-37 nützlich für die Erforschung der Beziehung zwischen antimikrobieller Abwehr und entzündlicher Signalübertragung.

Membranbiophysik und Struktur-Funktions-Forschung

Die kationische und amphipathische Natur von LL-37 macht es zu einem nützlichen Modell für die Untersuchung von Peptid-Membran-Wechselwirkungen. Forscher haben untersucht, wie Peptidkonzentration, Lipidzusammensetzung, ionische Bedingungen und Peptid-Oligomerisierung die Membranbindung und das strukturelle Verhalten beeinflussen.

Diese Studien können Membranpermeabilisierung, Porenbildung, Lipid-Umlagerung und Veränderungen der Peptidkonformation einbeziehen.

Gewebereparatur und Angiogenese

Die Forschung hat LL-37 auch im Zusammenhang mit Zellmigration, epithelialen Reaktionen, Angiogenese und Wundheilung untersucht. Experimentelle Studien haben Wirkungen auf die Proliferation von Endothelzellen und die Gefäßbildung berichtet, während andere Arbeiten die Expression und Aktivität von LL-37 während der epithelialen Wundheilung untersucht haben. [7]

Diese Erkenntnisse machen LL-37 relevant für Laborstudien, die die Zusammenhänge zwischen angeborener Immunität, Entzündung und Gewebeumbauprozessen untersuchen.

Rezeptor- und Zellsignalforschung

Obwohl die Membraninteraktion für viele Aktivitäten von LL-37 zentral ist, hat die Forschung mehrere Rezeptor- und Signalsysteme identifiziert, die zu zellulären Reaktionen beitragen können. Dazu gehören unter anderem FPR2/ALX, P2X7 und EGFR-assoziierte Signalwege.

Die Vielfalt der berichteten Signalmechanismen spiegelt die multifunktionale Natur von LL-37 sowie den Einfluss von Zelltyp und experimentellen Bedingungen auf seine biologische Aktivität wider.

LL-37 und Wirt-Mikroben-Interaktionen

LL-37 wird auch im Rahmen der umfassenderen Interaktion zwischen Wirtsgewebe und Mikroorganismen untersucht. Die Forschung hat untersucht, wie das Peptid gleichzeitig die mikrobielle Lebensfähigkeit, das Verhalten von Immunzellen und die entzündliche Signalübertragung beeinflussen kann. [8]

Dies macht LL-37 zu einem nützlichen experimentellen Modell für die Untersuchung, wie antimikrobielle Peptide die direkte Erregerabwehr mit umfassenderen Wirtsantwortmechanismen verbinden.

Vergleich von LL-37 mit verwandten Wirtsabwehrpeptiden

LL-37 gehört zur Cathelicidin-Familie menschlicher Wirtsabwehrpeptide und unterscheidet sich strukturell von den Defensin-Familien. Der folgende Vergleich hebt die wichtigsten Unterschiede hervor, die für die Erforschung antimikrobieller Peptide und der angeborenen Immunität relevant sind.

LL-37 und BPC-157

LL-37 und BPC-157 sind strukturell unterschiedliche Forschungspeptide, die beide in der Zell- und Gewebeforschung untersucht wurden. LL-37 ist ein 37-Aminosäuren-Cathelicidin, das vorwiegend in der angeborenen Immunität, der Biologie antimikrobieller Peptide und Membraninteraktionen erforscht wird, während BPC-157 in einer Reihe von zell- und gewebebasierten Modellen untersucht wurde. Forscher können diese Verbindungen vergleichen, um zu untersuchen, wie strukturell unterschiedliche Peptide zelluläre Prozesse und gewebebezogene Reaktionen beeinflussen.

LL-37 und Thymosin Alpha-1

LL-37 und Thymosin Alpha-1 bieten einen weiteren nützlichen Vergleich innerhalb der immunbezogenen Forschung. LL-37 ist ein endogenes menschliches Wirtsabwehrpeptid, das an angeborenen Immunantworten und Wechselwirkungen mit mikrobiellen Membranen beteiligt ist, während Thymosin Alpha-1 ein synthetisches 28-Aminosäuren-Peptid ist, das im Zusammenhang mit der Funktion von Immunzellen und der Immunsignalisierung untersucht wird. Ihre unterschiedlichen Strukturen und biologischen Rollen machen sie zu nützlichen Forschungsmaterialien für die Untersuchung verschiedener Aspekte der peptidvermittelten Immunregulation.

LL-37 und TB-500

LL-37 und TB-500 wurden ebenfalls in Bereichen der Zell- und Gewebebiologie untersucht, obwohl sie unterschiedlichen Peptidfamilien angehören und unterschiedliche molekulare Eigenschaften aufweisen. LL-37 wird vorwiegend als Cathelicidin und Wirtsabwehrpeptid erforscht, während TB-500 ein von Thymosin β4 abgeleitetes Forschungspeptid ist, das mit Studien zur Zellmigration, zytoskelettalen Prozessen und Gewebereaktionen assoziiert wird. Der Vergleich ihrer Forschungsprofile kann helfen, die Biologie antimikrobieller Peptide von anderen peptidvermittelten zellulären Prozessen zu unterscheiden.

Lagerung und Laborhandhabung

LL-37 wird als lyophilisiertes Peptid geliefert. Das Material versiegelt und vor Feuchtigkeit, Hitze und unnötiger Umgebungseinwirkung geschützt zu halten, hilft, seine analytischen Eigenschaften während der Lagerung zu bewahren.

• Lagern Sie das versiegelte lyophilisierte Material gemäß der Produktdokumentation und chargenspezifischen Empfehlungen.
• Für eine langfristige Lagerung wird für lyophilisiertes LL-37 häufig eine Tiefkühllagerung verwendet.
• Vor Feuchtigkeit und direktem Licht schützen.
• Lassen Sie ein kaltes Fläschchen bei Bedarf vor dem Öffnen eine geeignete Temperatur erreichen, um Kondensation auf dem lyophilisierten Material zu reduzieren.
• Befolgen Sie nach der Vorbereitung für die Laboranwendung die für die jeweilige Zubereitung und das experimentelle Protokoll festgelegten Lager- und Stabilitätsbedingungen.
• Vermeiden Sie unnötige wiederholte Gefrier-Auftau-Zyklen bei der Arbeit mit zubereiteten Lösungen.
• Verwenden Sie geeignete Laborverfahren, um Kontamination während der Vorbereitung und Handhabung zu minimieren.

LL-37 ist ein stark kationisches Peptid, und die Adsorption an Laboroberflächen kann eine wichtige Überlegung sein, insbesondere bei der Arbeit mit verdünnten Lösungen. Beim Kauf von LL-37 für die Laborforschung kann die Auswahl geeigneter Laborgüter und die Minimierung unnötiger Übertragungen helfen, mögliche Materialverluste zu reduzieren.

Es gibt keine einzelne universell gültige Stabilitätsdauer im Gebrauch für alle LL-37-Forschungszubereitungen. Die Stabilität kann von Faktoren wie Formulierung, Konzentration, Behälter, Lösungsmittel und Lagerbedingungen abhängen, sodass die Produktdokumentation und das experimentelle Protokoll Vorrang vor verallgemeinerten Lagerzeiträumen haben sollten.

Analysenzertifikat und Qualitätssicherung

Ein Analysenzertifikat (CoA) liefert chargenspezifische analytische Informationen über das gelieferte LL-37-Material. Für ein definiertes 37-Aminosäuren-Peptid sind Identität und Reinheit besonders wichtig, um zu bestätigen, dass das Material der beabsichtigten LL-37-Sequenz entspricht.

Was auf einem LL-37-CoA zu prüfen ist

Je nach Produkt und Prüflabor kann ein CoA Folgendes ausweisen:

• Identität: Bestätigt, dass das Material LL-37 entspricht.
• Reinheit: Gibt den Anteil der Hauptpeptidkomponente im Verhältnis zu nachweisbaren Verunreinigungen an.
• Peptidgehalt: Liefert Informationen über den tatsächlichen Peptidgehalt des getesteten Materials.
• Zusätzliche Qualitätsparameter: Können Endotoxine, Sterilität oder mikrobielle Grenzwerte, Wassergehalt, Restlösungsmittel und elementare Verunreinigungen umfassen, sofern zutreffend.

Das CoA sollte der spezifischen LL-37-Charge entsprechen, die gekauft oder untersucht wird. Forscher sollten die Chargendokumentation verwenden, um die gemeldeten Ergebnisse, analytischen Methoden und für dieses Material geltenden Spezifikationen zu überprüfen.

Testparameter können zwischen unabhängigen Laboren variieren, daher sollte das chargenspezifische CoA als maßgebliche Quelle für die analytischen Eigenschaften des gelieferten LL-37-Materials betrachtet werden.

Häufig gestellte Fragen

Was ist LL-37?

LL-37 ist ein aus 37 Aminosäuren bestehendes menschliches Cathelicidin-Peptid, das aus dem C-terminalen Bereich des hCAP18-Vorläuferproteins gebildet wird, welches vom CAMP-Gen kodiert wird. Es ist das einzige bekannte menschliche Cathelicidin und wurde umfassend in der Biologie antimikrobieller Peptide, der angeborenen Immunität, Membraninteraktionen und der Immunmodulation untersucht.

Was ist der Unterschied zwischen LL-37 und hCAP18?

hCAP18 ist das Vorläuferprotein, aus dem das reife LL-37 gebildet wird. Die proteolytische Prozessierung von hCAP18 setzt das 37-Aminosäuren-Peptid LL-37 aus seinem C-terminalen Bereich frei. Die beiden sollten daher nicht als austauschbare Forschungsmaterialien behandelt werden: hCAP18 ist das Vorläuferprotein, während LL-37 das reife Peptid ist.

Wofür wird LL-37 in der Forschung untersucht?

LL-37 wurde umfassend in der Erforschung antimikrobieller Peptide untersucht, einschließlich Wechselwirkungen mit bakteriellen und anderen mikrobiellen Membranen. Weitere Forschungsgebiete umfassen angeborene Immunität, entzündliche Signalübertragung, Wirt-Mikroben-Interaktionen, Membranbiophysik, Zellmigration und Gewebebiologie.

Wie wirkt LL-37?

LL-37 besitzt eine kationische, amphipathische Struktur, die es ihm ermöglicht, mit negativ geladenen Komponenten mikrobieller Membranen zu interagieren. Studien haben Membraneinlagerung, Lipid-Umlagerung und Membranpermeabilisierung berichtet, wobei der genaue Mechanismus je nach Membranzusammensetzung und experimentellen Bedingungen variieren kann. Vorgeschlagene Modelle umfassen die „Carpet“-artige Membranstörung und Porenbildung, statt eines einzigen universell gültigen Mechanismus.

Mit welchen Rezeptoren interagiert LL-37?

LL-37 kann die Signalisierung der Wirtszelle durch mehrere Rezeptorsysteme und membranassoziierte Prozesse beeinflussen. Die Forschung hat Rezeptoren und Signalwege wie FPR2/ALX, P2X7 und EGFR-bezogene Signalübertragung impliziert. LL-37 wird daher am besten nicht als konventioneller Ligand verstanden, der über einen einzigen Rezeptor wirkt; seine zellulären Effekte können sowohl direkte Membraninteraktionen als auch rezeptorabhängige Signalübertragung beinhalten.

Was ist der Unterschied zwischen LL-37 und LL-37-Fragmenten?

LL-37-Fragmente sind kürzere Peptide, die von Teilen der vollständigen 37-Aminosäuren-Sequenz abgeleitet sind. Beispiele, die in der Forschung untersucht wurden, umfassen Fragmente wie KR-12 und LL-32. Das Entfernen oder Verändern von Teilen von LL-37 kann seine Struktur, Membraninteraktionen und biologischen Eigenschaften verändern, sodass bei einem Fragment nicht angenommen werden sollte, dass es dieselben Eigenschaften wie das volle LL-37 aufweist.

Wie werden Reinheit und Identität von LL-37 getestet?

LL-37 kann mit analytischen Methoden wie HPLC und Massenspektrometrie charakterisiert werden. HPLC liefert Informationen über die chromatographische Reinheit und verwandte Peptidspezies, während die Massenspektrometrie Informationen zur Molekularmasse liefert, die die Identität des 37-Reste-Peptids unterstützen. Zusätzliche Tests können den Peptidgehalt, Endotoxine, Sterilität, Restlösungsmittel oder andere prozessbedingte Verunreinigungen bewerten.

Wo kann ich LL-37 für die Forschung in Europa kaufen?

Wenn Sie sich in Europa befinden, können Sie LL-37 von PeptaGen Labs als lyophilisiertes Laborforschungspeptid kaufen. Das Material wird in Form eines lyophilisierten Pulvers geliefert, mit chargenspezifischen Analysenzertifikaten zur Überprüfung. Das Produkt ist ausschließlich für Forschungs- und Entwicklungszwecke bestimmt und nicht zur Anwendung am Menschen oder Tier.

Wissenschaftliche Referenzen

1. Méndez-Samperio, P. (2010). The human cathelicidin hCAP18/LL-37: A multifunctional peptide involved in mycobacterial infections. Peptides, 31(9), 1791–1798. doi: 10.1016/j.peptides.2010.06.016.
2. Bhattacharjya, S., Zhang, Z., & Ramamoorthy, A. (2024). LL-37: Structures, antimicrobial activity, and influence on amyloid-related diseases. Biomolecules, 14(3), 320. doi: 10.3390/biom14030320.
3. Sancho-Vaello, E., Gil-Carton, D., François, P., Bonetti, E. J., Kreir, M., Pothula, K. R., Kleinekathöfer, U., & Zeth, K. (2020). The structure of the antimicrobial human cathelicidin LL-37 shows oligomerization and channel formation in the presence of membrane mimics. Scientific Reports, 10(1), 17356. doi: 10.1038/s41598-020-74401-5.
4. Pahar, B., Madonna, S., Das, A., Albanesi, C., & Girolomoni, G. (2020). Immunomodulatory role of the antimicrobial LL-37 peptide in autoimmune diseases and viral infections. Vaccines, 8(3), 517. doi: 10.3390/vaccines8030517.
5. Kahlenberg, J. M., & Kaplan, M. J. (2013). Little peptide, big effects: The role of LL-37 in inflammation and autoimmune disease. Journal of Immunology, 191(10), 4895–4901. doi: 10.4049/jimmunol.1302005.
6. Yang, B., Good, D., Mosaiab, T., Liu, W., Ni, G., Kaur, J., Liu, X., Jessop, C., Yang, L., Fadhil, R., Yi, Z., & Wei, M. Q. (2020). Significance of LL-37 on immunomodulation and disease outcome. BioMed Research International, 2020, 8349712. doi: 10.1155/2020/8349712.
7. Yang, Y., Wu, G., Wang, Y., Mao, Q., Zhang, D., & Wu, J. (2025). LL37 promotes angiogenesis: A potential therapeutic strategy for lower limb ischemic diseases. Frontiers in Pharmacology, 16, 1587351. doi: 10.3389/fphar.2025.1587351.
8. Svensson, D., & Nilsson, B. O. (2025). Human antimicrobial/host defense peptide LL-37 may prevent the spread of a local infection through multiple mechanisms: An update. Inflammation Research, 74(1), 36. doi: 10.1007/s00011-025-02005-8.